При перенесенні водню по дихальному ланцюгу від НАД.Н2 утворюється 3 молекули АТФ, при перенесенні від ФАД.Н2 – 2 АТФ

Субстратне фосфорилювання – пряме перенесення залишку фосфорної кислоти від фосфорильованої речовини на АДФ за допомогою ферментів кіназ.

Субстратне фосфорилювання також використовується організмами при відсутності кисню повітря. Здійснюється не внаслідок окислювально-відновлювального процесу перенесення водню й електронів, а прямим перенесенням залишку фосфорної кислоти від будь-якого фосфорильованого субстрату на АДФ за допомогою ферментів киназ. Цей шлях використовують як єдине джерело АТФ різні види промислових мікроорганізмів – дріжджів і бактерій у процесі бродіння (у присутності кисню вони переходять на аеробне окислювання органічних речовин).

В аеробних умовах субстратне фосфорилювання є додатковим джерелом АТФ у всіх організмів, що споживають вуглеводи. При розкладанні інших речовин субстратне фосфорилювання не відбувається. Джерелами фосфату в цьому випадку є фосфогліцеринова і фосфоенолпіровиноградна кислоти.

Білет № 16

1.Будова та властивості олігосахаридів природного походження, невідновлюючі та відновлюючи олігосахариди.

Олігосахариди — сахароподібні складні вуглеводи, що характеризуються порівняно невисокою (декілька сотень) молекулярною масою, доброю розчинністю у воді, легкою кристалізацією і, як правило, солодким смаком.

Молекули олігосахаридів побудовані з невеликого числа (від греч. олигос — малий, нечисленний) залишків простих вуглеводів.

Молекули олігосахаридів складаються з 2–10 залишків моносахаридів, з'єднаних глікозидними зв'язками. Відповідно до цього розрізняють дисахариди, трисахариди, тетрасахариди і т.д.

У вільному стані багато олігосахаридів зустрічається в рослинах, які є важливим джерелом їх одержання (наприклад, сахарозу одержують із буряка або цукрової тростини). Коров'яче молоко містить дисахарид лактозу, а жіноче молоко, крім того, ще й ряд олігосахаридів, аж до гексасахаридів.

Олігосахариди можна одержати ферментативним або частковим кислотним гідролізом полісахаридів.

Найбільший інтерес з олігосахаридів представляє група дисахаридів — сполук, які широко поширені в природі; багато з них мають величезне практичне значення.

Невідновлюючі дисахариди утворюються в результаті заміщення водневого атому глікозидного гідроксилу однієї молекули моносахариду залишком іншої молекули моносахариду за рахунок глікозидного гідроксилу.

До групи невідновлюючих дисахаридів належать трегалоза, сахароза та інші.

У невідновлюючих дисахаридах, в яких обидва глікозидних гідроксили використані для утворення глікозидного зв'язку між залишками моносахаридів, розкриття циклу неможливе, вони існують лише у циклічній формі і не можуть ізомеризуватись в альдегідну форму. Тому вони не мають відновлюючих властивостей.

Відновлюючі дисахариди утворюються в результаті заміщення водневого атому глікозидного гідроксилу однієї молекули моносахариду залишком іншої молекули моносахариду за рахунок спиртового гідроксилу (одним із чотирьох не глікозидних гідроксилів). До групи відновлюючих дисахаридів належать мальтоза, целобіоза, лактоза і ін.

На відміну від невідновлюючих дисахаридів, відновлюючи дисахариди дають реакції, властиві альдегідній або кетонній групі, тобто здатні окислюватися, відновлюватися, утворювати озазони, вступати в реакцію поліконденсації (осмолюватися), здатні до мутаротації і тому подібне.

Причина такої відмінності полягає в тому, що лише у відновлюючих дисахаридах можлива циклічно-ланцюгова таутомерія, внаслідок чого утворюється вільна альдегідна або кетонна група, що проявляє свої характерні властивості:

2. Основні представники і характер дії протеолітичних ферментів, їх значення в харчовій промисловості.

Ферменти цього підкласу прискорюють гідроліз пептидних зв'язків в білках і пептидах, а за певних умов також і утворення пептидних зв'язків, хоча цей шлях синтезу білка не є фізіологічним.

Серед пептидгідролаз розрізняють:

§ протеїнази, що каталізують гідроліз невеликого числа внутрішніх пептидних зв'язків в білковій молекулі, внаслідок чого остання розпадається до пептидів; отже вони є ендопептидазами,

§ пептидази, що забезпечують відщеплення від пептидного ланцюга вільних амінокислот; отже вони є екзопептидазами.

Протеїнази залежно від механізму їх дії на внутрішні пептидні зв'язки в білковій молекулі ділять на 4 підпідкласа:

1) серинові протеїнази, що несуть в активному центрі радикали сер і гіс, що забезпечують здійснення каталітичної дії; представниками їх є:

§ хімотрипсин і трипсин, що виділяються підшлунковою залозою,

§ субтилізин, що продукується бактеріями, і др.;

2) тіолові (цистеїнові) протеїнази, що мають в активному центрі залишок цис; до їх числа належать:

§ папаїн з латексу динного дерева Carica papaya,

§ фіцин з латексу фікуса,

§ бромелаїн з соку ствола ананаса,

§ катепсин В — внутріклітинний фермент хребетних та ін.;

3) кислі (карбоксильні) протеїнази, що мають оптимум рН нижче 5 і містять радикали дикарбонових амінокислот в активному центрі; сюди відносять:

§ пепсин, що виділяється слизовою оболонкою шлунку,

§ катепсин D, що характеризується внутріклітинною локалізацією,

§ ряд кислих протеїназ, що продукуються різноманітними мікроорганізмами;

4) металопротеїнази, каталітична дія яких залежить від присутності іонів металів (Са²⁺, Zn²⁺) в активному центрі; прикладами їх можуть служити:

§ колагеназа,

§ ряд протеїназ мікробного походження (термолізин, компонент пронази і ін.).

Пептидгідролази, що каталізують гідроліз пептидів до вільних амінокислот, можуть відщеплювати останні від пептиду, починаючи або з амінокислоти, що мають вільну NH₂-групу – амінопептидази, або з амінокислоти, що має вільну СООН-групу – карбоксипептидази.

§ амінопептидази – розщепляють пептидний зв’язок, що знаходиться поряд із вільною аміногрупою.

§ карбоксипептидази – розщепляють пептидний зв’язок, що знаходиться поряд із вільною карбоксильною групою.

Третій підпідклас пептидаз представлений дипептидгідролазами, або дипептидазами. Їх відомо близько десяти. Вони завершують гідроліз білка. Дипептидази каталізують гідролітичне розщеплення дипептидів на вільні амінокислоти.

За допомогою протеолітичних ферментів змінюють якісні показники борошна. Борошно з високим вмістом клейковини з твердих сортів пшениці найкраще для випікання хліба, але з нього не можна виготовити печиво або бісквіти. Обробка такого борошна протеазами приводить до часткового розщеплення білка, тому розширюється можливість використання борошна для кондитерських виробів, поліпшується їх якість, скорочується процес замішування. Протеолітичні ферменти використовуються у м’ясній промисловості. Вони частково розщеплюють білки і прискорюють дозрівання м’яса, роблять його більш м’яким і ніжним, поліпшують смак, підвищують соковитість. Тривалість дозрівання м’яса скорочується в декілька разів.

3. Хімізм та енергетика гомо ферментативного молочнокислого бродіння, його значення у харчовій промисловості.

Молочнокисле бродіння — процес анаеробного окислення вуглеводів, кінцевим продуктом при якому виступаємолочна кислота. Назва отримала по характерному продукту — молочної кислоти. Для молочнокислих бактерій є основним шляхом катаболізму вуглеводів і основним джерелом енергії у вигляді АТФ. Також молочнокисле бродіння відбувається в тканинах тварин у відсутності кисню при великих навантаженнях.

Галактозидаза

Лактоза + Н₂0 ¾¾¾¾¾¾¾¾¾® D-Галактоза + D-Глюкоза

Розрізняють такі назви гомоферментативне і гетероферментативне молочнокисле бродіння, в залежності від продуктів що виділяються, крім молочної кислоти та їх відсоткового співвідношення. Відмінність також полягає й у різних шляхах одержання пірувату при деградації вуглеводів гомо-і гетероферментативними молочнокислими бактеріями.

При гомоферментативне молочнокислому бродінні вуглевод спочатку окислюється до пірувату по гліколітичному шляху, потім піруват відновлюється до молочної кислоти НАДН + Н (утворився на стадії гліколізу при дегідруванні гліцеральдегід-3-фосфата) за допомогою лактатдегідрогенази. Від стереоспеціфічності лактатдегідрогенази та наявності лактатрацемази залежить, який енантіомер молочної кислоти буде превалювати в продуктах: L-, D-молочна кислота або ж DL-рацемат. Продуктом гомоферментативного молочнокислого бродіння є молочна кислота, яка становить не менше 90% всіх продуктів бродіння.

На відміну від гомоферментативного бродіння, деградація глюкози йде по пентозофосфатному шляху, гліцеральдегид-3-фосфат що утворюється з ксилулозо-5-фосфату окислюється до молочної кислоти, а ацетілфосфат відновлюється до етанолу (деякі гетероферментативні молочнокислі бактерії окислюють отриманий етанол частково або повністю до ацетату). Таким чином, при гетероферментативному молочнокислому бродінні утворюється більше продуктів: молочна кислота, оцтова кислота, етанол, двоокис вуглецю.

Молочнокисле бродіння використовується для консервації продуктів харчування (за рахунок інгібування росту мікроорганізмів молочною кислотою і зниження рН) з метою тривалого збереження (приклад — квашення овочів, сирокопчення), приготуванні кисломолочних продуктів (кефіру , ряжанки ,йогурту, сметани), силосуванні рослинної маси, а також біотехнологічного способу виробництва молочної кислоти.

Білет №33

1.Будова полісахаридів, їх властивості та значення в харчовій промисловості.

Полісахариди, високомолекулярні органічні речовини, побудовані з великої кількості залишків моносахаридів або їх похідних, зв'язаних глікозидними зв'язками.

Молекулярна маса полісахаридів лежать у межах від декількох тис. (ламінарин, інулін) до декількох млн. (гіалуронова кислота, глікоген) і можуть бути визначені лише орієнтовно, тому що індивідуальні полісахаридів зазвичай є сумішами компонентів, що розрізняються ступенем полімеризації.

Хімічна класифікація полісахаридів базується на будові моносахаридів, що їх складають – гексоз (гексоза, галактоза, маноза), пентоз (арабіноза, ксилоза), а також аміносахарів (глюкозамін, галактозамін), дезоксисахарів (рамноза, фукоза), уронових кислот і ін.

Якщо полісахарид містить залишки тільки одного виду моносахариду, його називають гомополісахаридом. У тому випадку, коли полісахарид складений з моносахаридів двох видів або більше, які регулярно або нерегулярно чергуються в молекулі, його відносять до гетерополісахаридів.

До найбільш важливих природних гомополісахаридов належать:

§ крохмаль,

§ глікоген (тваринний крохмаль),

§ клітковина (целюлоза),

§ декстран,

§ хітин.

До найважливіших природних гетерополісахаридів відносять:

§ гіалуронову і хондроїтинсірчану кислоти,

§ гепарин,

§ пектинові речовини,

§ геміцелюлозу,

§ мукополісахариди,

§ капсулярні полісахариди бактерій,

§ агарозу, порфірани і карагінани червоних водоростей,

§ альгінові кислоти бурих водоростей

Біологічне значенняполісахаридів різноманітне. Багато з них (крохмаль, глікоген, інулін і ін.) є в рослинних і тваринних організмах запасними живильними речовинами.

Деякі полісахариди (наприклад, хондроїтинсірчана кислота, капсулярні полісахариди і клітковина) несуть виключно опорні і захисні функції.

Ряд полісахаридів (манани, галактани і ін.) використовується і як будівельний, і як живильний матеріал.

Полісахариди, на відміну від ін. класів біополімерів, можуть існувати як у вигляді лінійних (а), так і розгалужених (б, в) структур (див. мал.):

· лінійні полісахариди (а): целюлоза, амілоза, мукополісахариди, пектинові речовини, хітин;

· розгалуджені полісахариди (б): маннани дріжджів і камеді рослин;

· високорозгалуджені полісахариди (в): глікоген, амілопектин, декстран і галактан з виноградного равлика Helix pomatia.

Тип структури полісахаридів визначає в значній мірі їх фізико-хімічні властивості, зокрема розчинність у воді. Такі лінійні регулярні (тобто ті що містять лише один тип міжмоносахаридного зв'язку) полісахариди, як целюлоза й хітин, нерозчинні у воді, тому що енергія міжмолекулярної взаємодії вища за енергію гідратації. Високорозгалуджені полісахариди, які не мають упорядкованої структури добре розчинні у воді.

Більшість полісахаридів стійкі до дії лугів. Так, глікоген можна нагрівати протягом декількох годин з 30%-ним розчином лугу без будь-якого розкладання його. На цьому заснований метод кількісного визначення глікогену.

2.Глікозилтрансферази, їх значення у метаболізмі вуглеводів. Процес фосфоролізу.

Ці ферменти прискорюють реакції перенесення глікозильних залишків з молекул фосфорних ефірів або інших сполук до молекул моносахаридів, полісахаридів або інших речовин, забезпечуючи головним чином реакції синтезу і розпаду оліго- і полісахаридів у тваринному і рослинному світі.

При перенесенні глікозильних залишків від полісахариду (або олігосахариду) на фосфорну кислоту відбувається розклад останнього з утворенням фосфорних ефірів моносахаридів. Цей процес називають фосфоролізом, оскільки він формально аналогічний гідролізу, але замість елементів води за місцем розриву глікозидного зв'язку між залишками моносахаридів в молекулах оліго- або полісахаридів приєднуються водень і фосфатна група фосфорної кислоти.

Ця реакція прискорюється специфічними ферментами — фосфорилазами, які відносяться до підкласу глікозилтрансфераз і підпідкласу гексозилтрансфераз. Вони були відкриті Я.О. Парнасом, К. Корі и Г. Корі більш ніж півстоліття тому.

Фосфорилази прискорюють процес перенесення глікозильного залишку з невідновлюючого кінця молекули полісахариду або олігосахариду на неорганічний фосфат. Фосфоролітичному розщеплюванню піддаються лише 1,4-глікозидні зв'язки.

Представлений вище процес багато разів повторюється, і ступінчастий розпад α-1,4-глюкану супроводжується утворенням великої кількості молекул глюкозо-1-фосфату.

У випадку строго лінійного поліглікозиду фосфороліз йде до кінця, в разі розгалужених полісахаридів — зупиняється в точках розгалужень полісахаридного ланцюга.

Реакція фосфоролізу полісахаридів широко представлена в природі. Саме так йде розпад глікогену, коли він вступає на шлях глікогенолізу. Аналогічно цьому за допомогою реакції фосфоролізу значна частина крохмалю перетворюється на глюкозо-1-фосфат при використанні запасів крохмалю для потреб рослинного організму.

Відмічені також випадки фосфоролізу дисахаридів. Так, деякі бактерії містять мальтозофосфорилазу, що прискорює реакцію розпаду мальтози на глюкозо-1-фосфат і глюкозі при її взаємодії з Н₃РО₄.

На відміну від гідролаз фосфорилази здійснюють і зворотний процес - синтез складних вуглеводів, переносячи залишки моносахаридів від їх фосфорних ефірів на вуглеводи. В результаті відбувається взаємоперетворення вуглеводів.

Останнім часом з'ясовано, що перенесення глікозильних залишків особливо легко здійснюється ферментами даної групи в тих випадках, коли субстратом служить нуклеозиддифосфатмоносахарид. Ця реакція представляє, мабуть, основний шлях природного синтезу оліго- і полісахаридів. Нуклеозиддифосфатсахара є коферментами глікозилтрансфераз.

3. Основні етапи біосинтезу жирів.

Біосинтез жирів включає три основні процеси: біосинтез вищих жирних кислот, біосинтез гліцерину, сполучення складових частин у молекулу триацилгліцериду.

Біосинтез жирних кислот відбувається в основному у цитоплазмі з ацетил-КоА. Основними джерелами цієї сполуки є такі процеси: розщеплення жирних кислот, розщеплення кетонних амінокислот, розщеплення вуглеводів до піровиноградної кислоти, що здатна потім перетворюватися в ацетил-КоА.

Попередником жирних кислот є малоніл-КоА, а повний синтез насичених жирних кислот каталізується синтетазним комплексом, що складається з семи ферментів.

У цій реакції одна молекула ацетил-КоА конденсується з сімома молекулами малоніл-КоА з утворенням однієї молекули пальмітинової кислоти. Відновлення відбувається за рахунок НАДФ×Н₂, що утворюються при фосфоглюконатному шляху перетворення глюкози.

враховуючи, що на утворення однієї молекули малоніл-КоА з ацетіл-КоА витрачаються одна молекула АТФ і одна молекула СО₂, яка потім відщеплюється, сумарне рівняння синтезу пальмітинової кислоти можна представити в такому вигляді:

Основний шлях біосинтезу гліцерину в організмі – це перетворення проміжного продукту гліколізу діоксіацетонфосфату в a-гліцерофосфат (a-гліцерол-3-фосфат) за участю ферменту гліцерофосфатдегідрогенази:

Утворений a-гліцерофосфат, або гліцеринфосфорна кислота, є активною формою гліцерину і може бути використана для біосинтезу триацилгліцеридів і фосфогліцеридів. У тканинах є фермент фосфатаза, під дією якого a-гліцерофосфат гідролізується з утворенням гліцерину і фосфорної кислоти. Гліцерин може також утворюватися при розщепленні жирів (триацилгліцеридів) і фосфогліцеридів завдяки дії тканинних ліполітичних ферментів.

Для синтезу триацилгліцеридів (жирів) у вищих тварин і рослин необхідна наявність двох попередників – a-гліцерол-3-фосфату і КоА-похідні жирних кислот.

Відомо, що швидкість біосинтезу жирних кислот багато в чому визначається швидкістю утворення тригліцеридів і фосфоліпідів, оскільки вільні жирні кислоти присутні в тканинах і плазмі крові в невеликих кількостях і в нормі не накопичуються.

Синтез тригліцеридів відбувається з гліцерину і жирних кислот (головним чином стеаринової, пальмітинової і олеїнової). Шлях біосинтезу тригліцеридів в тканинах відбувається через утворення a-гліцерофосфату (гліцерол-3-фосфату) як проміжної сполуки.

Білет №34

1.Перетворення, що відбуваються в жирах при їх зберіганні, окислення жирів, вільнорадиккальні процеси.

Значний вплив на якість жиру при виробництві і зберіганні має його здатність до розщеплення на гліцерин та жирні кислоти. Жири, що містять залишки ненасичених жирних кислот, окислюються в присутності повітря завдяки здатності кисню приєднуватися за місцем подвійних зв’язків. При цьому продукти розпаду окислюються з утворенням різноманітних речовин, що мають гіркий смак, які знижують якість жиру. Окислення жиру називається прогірканням.

Здатність жирів до окислення має негативне значення при зберіганні не тільки жирів, але й інших речовин – борошна, крупи та багатьох інших продуктів рослинного і тваринного походження.

Під впливом світла при наявності кисню в жирах відбуваються вільнорадикальні процеси, в результаті чого утворюються наведені вище продукти. Під впливом квантів світла hn від молекули ненасиченої жирної кислоти відщеплюється радикал водню Н. При цьому утворюється вільний радикал жирної кислоти, який приєднує атом кисню з утворенням перекисного радикалу. Останній віднімає водень від наступної молекули жирної кислоти і перетворюється у гідроперекис, а з молекули жирної кислоти утворюється новий вільний радикал. Останній, приєднує атом кисню, в результаті утворюється новий перекисний радикал, який віднімає водень від наступної молекули жирної кислоти з утворенням тих же продуктів – гідроперекиси та наступного вільного радикалу жирної кислоти. Виникає ланцюгова реакція, яка повторюється до зміни зовнішніх умов.

Процес не обмежується утворенням вказаних продуктів. З гідроперекисей жирних кислот утворюються вторинні продукти – альдегіди, кетони, кислоти та інші речовини.

Радикал водню, що утворюється на початковій стадії процесу, також здатний приєднувати атом кисню з утворенням перекисного радикалу водню, який перетворюється в кінцевому результаті у перекис водню і вільний кисень. Всі проміжні і кінцеві продукти вільнорадикальних процесів шкідливі для організму.

Окислення молекули жирної кислоти у вільнорадикальному процесі відбувається не за місцем розміщення подвійного зв’язку, а головним чином за місцем сусіднього з подвійним зв’язком атома вуглецю, у якого послаблений зв’язок з атомом водню.

2. Характеристика оксидоредуктаз . Їх роль в обміні речовин.

Оксидоредуктази - це ферменти, що каталізують окисно-відновні реакції, що лежать в основі біологічного окислення.

Цей клас поділяється на 19 підкласів, залежно від того, на які субстрати вони діють.

Належать до складних ферментів і виявляють каталітичну активність лише при наявності коферментів або простетичних груп, які визначають силу ферментативної дії, білкова частина визначає специфічність ферменту.

До класу оксидоредуктаз відносять ферменти, що каталізують реакції окислення-відновлення. Загальна схема їх може бути представлена таким чином:

Оксидоредуктаза

Субстрат + Акцептор <============> Субстрат + Акцептор

Окислений відновлений

Окислення протікає як процес віднімання атомів Н (електронів) від субстрата, а відновлення — як приєднання атомів Н (електронів) до акцептора.

Характерною особливістю діяльності оксидоредуктаз в живій клітині є їх здатність утворювати системи (так звані ланцюги окислювально-відновних ферментів), в яких здійснюється багатоступінчасте перенесення атомів водню або електронів від первинного субстрата до кінцевого акцептора, яким є, як правило, кисень, так що в результаті утворюється вода.

Найважливішими представниками цього класу є дегідрогенази, що каталізують перенесення водню; цитохроми, що каталізують перенесення електронів.

Дегірогенази

Небілковою частиною дегідрогеназ є у більшості випадків динуклеотиди. Залежно від виду динуклеотиду дегідрогенази поділяються на піридинові та флавінові.

Ті оксидоредуктази, які переносить атоми Н або електрони безпосередньо на кисневі атоми, називають аеробними дегідрогеназами або оксидазами. На відміну від них оксидоредуктази, що переносить атоми Н і електрони від одного компонента окислювального ланцюга ферментів до іншого без передачі їх на кисневі атоми називають анаеробними дегідрогеназами або редуктазами.

Оксидази – аеробні дегідрогенази, для яких акцептором водню слугує лише кисень повітря. Віднімаючи водень від субстрату і переносячи його на кисень повітря оксидаза може утворювати при цьому Н₂О₂ або Н₂О.

До окисно-відновних ферментів належать ферменти, що беруть участь у перенесенні водню:

Пероксидаза – ферменти, що каталізують окислення органічних сполук пероксидом водню. Пероксидаза утворює з пероксидом водню комплексну сполуку, в результаті чого пероксид активується і стає здатним діяти як акцептор водню. Ці ферменти можуть окислювати різні сполуки за допомогою пероксиду водню або органічних перекисів. Пероксидаза – двокомпонентний фермент, простетична група якого містить залізо, з’єднане з залишками чотирьох піррольних кілець у вигляді залізопорфірину.

Каталаза – фермент під дією якого відбувається розклад пероксиду водню на воду і молекулярний кисень:

3. Цитохроми.Найбільш складний, але і найпоширеніший варіант окисно-відновного процесу в клітині полягає в окисленні атомів Н, віднятих від субстрату, за допомогою цитохромної системи. Система цитохромів здійснює перенесення електронів водню від відновлених дегідрогеназ на кисень повітря.

Цитохромну систему утворюють декілька оксидоредуктаз, що мають в якості простетичної групи залізопорфірини.

4. Гідрогенази – ферменти, що каталізують оборотне окислення водню за участю ферредоксину, НАД⁺ або цитохрому с₃. Усі гідрогенази бактерій містять негемінове залізо та сульфідну сірку. Гідрогенази відіграють важливу роль в процесі фотосинтезу і фіксації молекулярного азоту.

3.Шляхи утворення амінокислот у живому організмі – пряме амінування, пере амінування за участю кетокислот.

Катаболізм амінокислот до кінцевих продуктів обміну (СО₂, Н₂О і NH₃) відбувається шляхом окислення їх через ряд ферментативних реакцій. Для окислення двадцяти різних амінокислот існує двадцять різних шляхів.

Але всі ці шляхи приводять до утворення невеликої кількості продуктів, які потім окислюються в циклі трикарбонових кислот або є попередниками для синтезу різних компонентів клітин.

Далі перетворення a-аміногрупи всіх амінокислот практично однакове. У ссавців амінний азот виводиться із організму у вигляді сечовини, сечової кислоти й аміаку.

Для катаболізму амінокислот характерні такі основні ознаки: всі амінокислоти можуть проходити через стадії: трансамінування, дезамінування, декарбоксилювання.

Трансамінування(переамінування) – перенесення аміногруп з амінокислоти на кетокислоти під дією амінотрансфераз, коферментом яких є фосфорний ефір вітаміну В₆.

Шляхи утворення амінокислот:

– відновне амінування кетокислот:

– пряме амінування ненасичених карбонових кислот:

	Ліаза СООН – CН = СН – COOН + NH3 ¾¾¾¾® НООС – CH2 – СНNH2 – СООН фумарова к-тааспарагінова к-та

 

---

⇐ Предыдущая12345

---

Просмотров 1061

Эта страница нарушает авторские права

---