По числу NH2-групп в молекуле амины делят на

· моноамины

· диамины

· триамины и т. д.

Для аминов характерна структурная изомерия:

• изомерия углеродного скелета

• изомерия положения функциональной группы

Первичные, вторичные и третичные амины изомерны друг другу (межклассовая изомерия).

Номенклатура.К названию органических остатков, связанных с азотом, добавляют слово «амин», при этом группы упоминают в алфавитном порядке: CH₃NHC₃Н₇ — метилпропиламин, CH₃N(С₆Н₅)₂ — метилдифениламин. Для высших аминов название составляется, взяв за основу углеводород, прибавлением приставки «амино», «диамино», «триамино», указывая числовой индекс атома углерода.

Получение:
1. Получение аминов из галогенопроизводных: СН3СН2Вг + NН3 —> СН3СН2NH3Вг

2. Получение первичных аминов восстановлением нитросоединений — алифатических и ароматических. Восстановителем является водород «в момент выделения», который образуется при взаимодействии, например, цинка со щелочью или железа с соляной кислотой.

Химические свойства аминов определяются в основном наличием у атома азота неподеленной электронной пары.
1. Амины как основания. Атом азота аминогруппы, подобно атому азота в молекуле аммиака, за счет неподеленной пары электронов может образовывать ковалентную связь по донорно-акцепторному механизму, выступая в роли донора. В связи с этим амины, как и аммиак, способны присоединять катион водорода, т.е. выступать в роли основания.

Амины широко применяются для получения лекарств, полимерных материалов. Анилин — важнейшее соединение данного класса, которое используют для производства анилиновых красителей, лекарств (сульфаниламидных препаратов), полимерных материалов (анилиноформальдегидных смол).

№19.

Аминокислоты. Классификация и номенклатура. α-аминокислоты, получение и химические свойства (амфотерность, реакции аминов и карбоновых кислот). Пептиды и полипептиды. Практическое использование и биологическая роль α-аминокислот.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Классификация

По радикалу:

• Неполярные
• Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7
• Полярные заряженные отрицательно при pH<7
• Полярные заряженные положительно при pH>7

По функциональным группам

• Алифатические
• Моноаминомонокарбоновые
• Оксимоноаминокарбоновые
• Моноаминодикарбоновые
• Амиды моноаминодикарбоновых
• Диаминомонокарбоновые
• Серосодержащие
• Ароматические
• Гетероциклические
• Иминокислоты

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

Например:

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита. Пример:

α-Аминокислоты. В природе встречается более 70 аминокислот, почти все они за исключением пролина и оксипролина

имеют структуру типа RCH(NH₂)CO₂H.

α-Аминокислоты образуютсяпри гидролизе пептидов и белков.

Общие химические свойства

Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой —NH₂. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами.

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH₂ —CH₂ —COOH + CH₃OH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COOCH₃ (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH₂ —NH —H + HOOC —CH₂ —NH₂ → HOOC —CH₂ —NH —CO —CH₂ —NH₂ + H₂O

Пептид — семейство веществ, молекулы которых построены из остатков α-аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями —C(O)NH—.

Полипептиды - органические соединения, содержащие от 6 до 80—90 аминокислотных остатков.

Наибольший интерес представляют 20 L-α-аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Смеси L-аминокислот, а также индивидуальные аминокислоты применяют в медицине для парентерального питания больных с заболеваниями пищеварительных и других органов, при нарушениях обмена веществ и др.; лизин, метионин, треонин, триптофан - в животноводстве для обогащения кормов; глутамат натрия и лизин - в пищевой промышленности.

№20.