Le fibre di tessuto connettivo

Si trovano nella sostanza fondamentale e sono di tre tipi: collagene, fibre elastiche e di reticolina. La loro quantitа varia a seconda della funzione della fascia considerata.

Ш Fibre di collagene: il collagene и il costituente proteico piщ importante del nostro organismo e rappresenta il 60-70% della massa di tessuto connettivo. Il tropocollagene и l’unitа di base del collagene.

- Tropocollagene: comprende una forte percentuale di glicina, che lo distingue dalle altre proteine dell’organismo, eccetto l’elastina. Un quarto dei suoi aminoacidi и formato da prolina.

- Biosintesi di collagene: и realizzata soprattutto nei fibroblasti; tuttavia anche le cellule endoteliali, muscolari lisce e epiteliali sono capaci di sintetizzarlo.La sintesi del protocollagene si sviluppa nei ribosomi associati al reticolo endoplasmatico. Subisce in seguito una idrossilazione di prolina e di lisina sotto il controllo del tropocollagene-prolina-idrossilasi e della tropocollagene-lisina-idrossilasi. Poi si ha una glicosilazione delle unitа di saccaridi (galattosio e glucosil-galattosio), che vengono ad inserirsi sulla parte idrossilata di certe idrossilisine. Una volta liberati dai ribosomi le tre catene A di protocollagene sono allineate parallelamente e si avvolgono ad elica per formare il protocollagene. L’estrusione di protocollagene sembra essere fatta da vescicole del golgi e/o da vescicole che derivano dal reticolo endoplasmatico. La fibrillogenesi nella sostanza extracellulare porta, per divisione, alla liberazione di tropocollagene. La divisione puт essere incompleta come nel collagene della membrana basale. Il tropocollagene subisce una polimerizzazione che porta alla formazione di fibrille. Questa sembra essere sotto il controllo degli idrati di carbonio associati alla molecola di tropocollagene. La formazione di fibrille и inversamente proporzionale alla quantitа di questi glucidi e ciт spiega perchй il collagene delle lamine basali, ricco di glucidi, non forma fibrille. La maturazione extracellulare per la formazione di fibrille e di fibre di collagene и essenzialmente dipendente dai proteoglicani e dai glicoaminoglicani. Il collagene и molto resistente a tutti gli enzimi proteolitici e puт essere degradato solo con l’intervento della collagenasi. Il rinnovamento di collagene и variabile: lento, nei tessuti stabili e molto rapido, in talune condizioni (cicatrizzazione, nell’utero durante la gestazione).

Diversi tipi di collagene: esistono quattro tipi.

Tipo I: il piщ frequente (derma, ossa, tendini), и realizzato da fibre con grande resistenza alla forze di tensione

Tipo II: associato a dei proteoglicani, forma poche fibre e si trova soprattutto nel tessuto cartilagineo

Tipo III: ha una grande percentuale di cisteina e idrossiprolina. Forma il collagene della pelle fetale ed и associato al tipo I nel derma papillare, nei vasi, nell’intestino, nell’utero, nei polmoni

Tipo IV: si trova nelle lamine basali, contiene una forte percentuale di idrati di carbone e di idrossilisina.

Questi quattro tipi di collagene possono essere sintetizzati da cellule diverse o da piщ tipi della stessa cellula (tipo I e III dai fibroblasti). Sono fibre di aspetto bianco madreperlaceo, allungate, leggermente ondulate e non elastiche. Sono composte da fasci di fibre parallele non ramificate. I fasci possono unirsi gli uni agli altri. Le fibrille sono tenute insieme da una sostanza cementante che forma anche un rivestimento attorno a tutte le fibre. Da un punto di vista chimico sono costituite da collagene, che se lo si fa bollire dа gelatina. La sua inelasticitа conferisce agli organi dove si trova una combinazione unica di flessibilitа e resistenza. И costituito soprattutto da aminoacidi, glicina, prolina e idrossiprolina. Wyckoff e Kennedy hanno messo in evidenza una strittura tubulare di fibrille collagene. Secondo Erlingheuser il liquido cefalorachidiano circolerebbe in tutto il corpo utilizzando le fibrille tubulari di collagene.

Ш Fibre di elastina: и una proteina fibrosa che forma i componenti amorfi delle fibre elastiche, il cui precursore и la tropoelastina. La tropoelastina и sintetizzata nel reticolo endoplasmatico delle cellule mesenchimali (fibroblasti, cellule muscolari lisce). La formazione di ponti intermolecolari porta alla formazione di elastina. Il suo rinnovamento и molto lento e la sua degradazione necessita dell’intervento di una elastasi. Queste fibre sono lunghe e fini e si anastomizzano tra di loro; possono essere allungate da una volta ad una volta e mezzo la loro lunghezza. Chimicamente le fibre sono composte di elastina, una sostanza albuminoide molto resistente al calore, agli acidi e alle basi. Presenta una colorazione gialla. Le fibre sono formate da una componente amorfa ed una fibrillare formata da microfibrille. Con l’etа la parte amorfa diventa piщ importante e le microfibrille sono spinte verso la periferia. La componente amorfa и fatta da elastina e quella fibrillare da glicoproteine di struttura. Queste fibre sono prodotte dai fibroblasti a livello di tendini e pelle e da cellule muscolari lisce nei vasi di grosso calibro, sotto forma di tropoelastina. Come per il collagene la temperatura ottimale и a 37°C.

Ш Fibre di reticolina: sono fibre collagene di piccolo calibro disperse in piccolo numero in seno alla sostanza fondamentale e ricche di microfilamenti. Sono ramificate e si uniscono l’una all’altra per formare una fragile rete spiegata. Spesso, invece di anastomizzarsi, si incrociano. Le fibre di reticolina si trovano spesso a livello delle membrane basali e in continuitа con le fibre di collagene negli organi linfoidi ed ematopoietici. Non hanno sostanza fondamentale. Le si incontra anche nel tessuto connettivo lasso ed in quello adiposo. Possono essere presenti elementi fibrillari come fibrille e fibre collagene.

3-I proteoglicani: fissano l’acqua e i cationi e formano cosм la sostanza extracellulare o sostanza fondamentale del tessuto connettivo. Sono importanti per determinare le proprietа viscoelastiche delle articolazioni e di altre strutture sottoposte a deformazione meccanica. I proteoglicani possono essere la riserva di quattro componenti nutritivi: idrati di carbonio (sotto forma di glucosio e galattosio), albumine (sotto forma del gruppo NH), lipidi (nella catena idrocarbonata), acqua (nutrimento essenziale, la sua mancanza genera una ritrazione di proteoglicani). I proteoglicani, le glicoproteine di struttura e il glicolix (membrana che circonda la faccia esterna della cellula e che permette il dialogo con la sostanza fondamentale) sono i mediatori e le fibre di informazione. I proteoglicani sono macromolecole composte da catene polipeptidiche sulle quali si inseriscono le catene glucidiche chiamate glicosaminoglicani o mucopolisaccaridi acidi. La sintesi di proteoglicani avviene in un primo tempo all’interno del reticolo endoplasmatico granulare e in un secondo tempo in quello del golgi, prima della loro estrusione. La loro ripartizione и diversa a secondo dei tessuti : dermatano solfato (pelle, tendini, pareti delle arterie), cheratano solfato (cornea, cartilagine, nucleo polposo), acido ialuronico (umor vitreo, liquido sinoviale).

4-Le glicoproteine di struttura: giocheranno un ruolo importante stabilendo ponti intermolecolari e orientando le proteine fibrose. Sembra esistere una relazione tra la regolaritа delle fibre di collagene e la loro associazione con le glicoproteine. Nelle lamine elastiche permettono l’assemblaggio delle molecole di tropoelastina.