Реакции аминокислотного радикала

Подобные реакции определяются природой радикала. Поэтому они могут быть использованы для открытия отдельных аминокислот. Особое значение среди этих реакций приобретают:

· реакция Фоля, которая открывает серосодержащие аминокислоты (цистеин);

· реакция Сакагучи (открывает аргинин);

· реакция Милона (открывает тирозин).

Химические свойства радикалов аминокислот, включенных в состав белков,обеспечивают характерные химические свойства белков. Особое значение при этом имеют реакции фосфорилирования, характерные для тиродина, серина и треонина, реакции амидирования, характерные для аспарагиновой и глутаминовой кислот, окислительно-восстановительные превращения цистеина и цистина, реакции гликозилирования аспарагиновой кислоты и др. Большинство этих реакций имеет каталитическую природу и происходит с участием ферментов.

Особое значение среди химических свойств аминокислот приобретает их способность взаимодействовать друг с другом. В результате подобного взаимодействия происходит образование пептидов, представляющих собой соединения, состоящие из аминокислот, связанных друг с другом с помощью пептидных связей. На схеме выделена пептидная связь.

Реакция образования пептидов обратима. Однако в физиологических условиях она сдвинута влево. Прямая реакция сопряжена с затратой энергии и поэтому возможность ее протекания в клетках определяется при-сутствием особых ферментативных систем.

В реакции образования пептидов могут принимать участие одновременно несколько аминокислот. За счет этого в качестве продукта реакции могут возникать пептидные молекулы различной длины. Аминокислотный состав адренокортикотропного гормона (АКТГ):

Контрольные вопросы

1. Что такое “стандартные” и “нестандартные” аминокислоты? Какова их биологическая роль?

2. Классификация стандартных аминокислот.

3. Что вы можете сказать о распространении стереоизомеров аминокислот в живых организмах?

4. Чем определяется заряд аминокислот в водном растворе? Что такое изоэлектрическая точка аминокислот?

5. Какие методы фракционирования аминокислот вам известны? На чем они основаны?

6. Перечислите основные химические свойства аминокислот.

Глава 2. ПЕПТИДЫ

В живых организмах содержится огромное количество различных пептидов. Согласно существующей классификации все пептиды подразделяются на:

· олигопептиды;

· полипептиды.

К олигопептидам относятся пептиды, состоящие из небольшого количества аминокислотных остатков (до нескольких десятков). В зависимости от количества входящих в их состав аминокислот они подразделяются на:

· дипептиды (два аминокислотных остатка);

· трипептиды (три аминокислотных остатка);

· пентапептиды (пять аминокислотных остатков) и т.д.

Одним из наиболее крупных олигопептидов считается адренокортикотропный гормон (АКТГ), молекула которого состоит из 39 аминокислот.

Полипептиды включают в свой состав большое количество аминокислотных остатков, которое может доходить до нескольких тысяч. Полипептидные молекулы представляют собой белки.

Строение пептидов можно проиллюстрировать на примере трипептида аланилсерилметионина:

Как видно из представленной схемы, молекула пептида имеет в своей структуре два неравноценных конца-С на котором находится свободная первичная карбоксильная группа, и N, на котором находится свободная α-ами-ногруппа. Определение C- и N-концевых аминокислот пептида приобретает принципиальное значение при определении аминокислотной последовательности пептидов и первичной структуры белков.

Название пептидов строится следующим образом: последовательно перечисляются аминокислотные остатки с N-конца молекулы и при этом окончание названия аминокислоты меняется на «ил». Последней в названии указывается С-концевая аминокислота. Ее название не изменяется. В соответствии с этим правилом приведенный выше трипептид будет иметь название “аланилсерилметионин”.

В клетках живых организмов содержится много различных олигопептидов. Они могут представлять собой либо продукты распада белковых молекул, или же иметь самостоятельное значение. Последнее определяется тем, что для многих пептидов характерна выраженная биологическая активность.

В качестве примера можно привести дипептиды – карнозин и ансерин, которые характеризуются выраженной биологической активностью и содержатся в мозге животных. Трипептид глутатион широко распространен в различных тканях животных и используется в окислительно-восстановительных процессах клеток в качестве неспецифического восстановителя.

Глутатион

Нанопептиды вазопрессин и окситоцин являются гормонами задней доли гипофиза.

В организме человека и животных существует целая группа опиоидных пептидов – эндорфинов и энкефалинов. Они обладают морфиноподобным действием, вызывая чувство эйфории и оказывая обезболивающее действие. Противоположным действием обладает пептид брадикинин, появление которого в организме сопровождается возникновением ощущения боли.

Пептидную структуру имеет также целый ряд антибиотиков. К ним относятся валиномицин, грамицидин-S, некоторые противоопухолевые антибиотики (блеомицин).

Характерно, что в состав пептидов, обладающих биологической активностью, часто входят нестандартные аминокислоты. Так, например, в состав карнозина входит β-аланин, в состав грамицидина-S – D-фенил-аланин и орнитин.

Карнозин

Важным химическим свойством пептидов является их способность гидролизоваться до смеси составляющих их аминокислот.

Ала – Сер – Гли + Н₂О à Ала + Сер + Гли

Гидролизат пептида

Гидролиз пептидов широко используется для определения их аминокислотного состава.

Контрольные вопросы

1. Что такое пептиды? Классификация и биологическая роль пептидов.

2. Что вы можете сказать о полярности пептидов?

3. Какие представители олигопептидов вам известны? С чем связана биологическая роль олигопептидов?

4. Чем определяется биологическая роль глутатиона?